При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
Содержание книги
- Фгбоу во тверской гму минздрава России. Фгбоу во тверской гму минздрава России
- В. Что такое хроматин? Опишите третичную структуры ДНК.
- При рн 7,0 большинство аминокислот существует в виде биполярных ионов
- А. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
- В. Укажите диагностическое значение метода.
- Б. Почему при повышении концентрации солей растворимость белка падает?
- В. Что такое денатурация белка. Опишите механизм денатурации белка выбранными факторами.
- В. Опишите вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.
- В. Опишите использование каждого метода в медико-биологических исследованиях.
- Г. Укажите тип связей между гистонами и ДНК в норме.
- Г. Укажите механизм и значение процессинга мРНК.
- Б. Опишите особенности и значение названных матричных биосинтезов?
- В. Дайте им краткую характеристику.
- Г. Какие посттрансляционные превращения приводят к формированию функционально активного белка (1,2,3).
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
Похожие статьи вашей тематики
+ H 3 N - CH - COO -
│
R
А. Назовите аминокислоты, имеющие при рН 7,0 дополнительный отрицательный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.
Б. Назовите аминокислоты, имеющие при рН 7,0 дополнительный положительный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.
В. Дайте классификацию аминокислот по кислотно-основным свойствам и полярности.
А. К таким аминокислотам относят аспаргиновую и глутаминовую аминоклислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН равном 7,0 диссоциирующую с обрасование СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот – анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспаргиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.
Глутамат Аспартат.
 _
COO COO
  | |
CH-CH2-CH2-COO CH-CH2-COO
   | |
NH3 NH3
Б. Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в Е-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает гуанодиовая группа. Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазоловую группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно, при увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп – отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы.
Лиз, Арг, Гис.
COO COO
 | |
CH-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 CH-CH2-CH2-CH2-NH-C-NH3
 | |
NH3 NH3 NH
COO
 | H
   CH N H
  |
   NH3
N
В. По кислотно-основным свойствам аминокислоты подразделяются:
1) кислые - если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами (Асп, Глу)
2) основные - Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами (Лиз, Арг, Гис)
3) нейтральные (все остальные)
По полярности аминокислоты подразделяются:
Неполярные (гидрофобные)
К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:
— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин
— ароматические: фенилаланин, триптофан.
— серусодержащие: метионин
— иминокислота: пролин.
2. полярные (гидрофильные):
К ним относятся аминокислоты, содержащие:
— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин
— HS-группу: цистеин
— амидную группу: глутамин, аспарагин
— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).
Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)
Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд.
Заряженные положительно при рН-7 (основные)
К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин. В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд
Незаряженные гидрофильные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин).
Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи. Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.
3
При употреблении большого количества сырого яичного белка может развиться (особенно у детей) гиповитаминоз биотина, сопровождающийся специфическим дерматитом (болезнь Свифта). Это объясняется тем, что в сырых яйцах содержится гликопротеин - авидин. В желудочно-кишечном тракте авидин образует нерастворимый комплекс с биотином.
|
