Мы поможем в написании ваших работ!
ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
|
В. Объясните биологическое значение этих реакций.
Содержание книги
- I.2. Модуль 2. Строение, функции ферментов и витаминов. Биохимия питания. Биологическое окисление.
- Г. Укажите биологическое значение этой реакции в организме.
- Г. Назовите этапы представленного в схеме процесса. Дайте им краткую характеристику.
- А. Чем это обусловлено. Объясните механизм данного явления.
- В. Объясните биологическое значение функционирования двух изоферментов.
- А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.
- Данная реакция является одной из реакций анаэробного гликолиза(11 реакция).
- В. Что такое активный центр фермента? Опишите его строение и функции.
- А. Назовите способ регуляции активности каждого из перечисленных ферментов.
- Б. Назовите и охарактеризуйте тип ингибирования в данном случае.
- Д. Сравните механизм действия данного фермента с амилазой слюнных желез.
- Б. Рассчитайте удельную активность фермента, дайте ее определение.
- А. Ингибиторами каких ферментов являются фторорганические соединения типа ДФФ?
- Г. Назовите типы реакций, которые катализируются этими коферментами. Назовите ферменты этих реакций.
- В. Укажите основную причину изменения активности фермента.
- В. Объясните механизм ускорения реакций при участии фермента.
- Д. Опишите значение процесса, в котором участвует данная реакция.
- Фермент является димером, состоит из двух субъединиц: В (мозговая ) и М (мышечная).
- Д. Рассчитайте коэффициент Р/О каждой реакции, ответ поясните.
- Г. Опишите механизм реакций, происходящих с участием данного кофермента и укажите их биологическое значение.
- В. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Охарактеризуйте процесс, в котором происходит данная реакция.
- Г. Укажите значение процессов, в которых принимает участие данный витамин.
- Пируваткарбоксилаза D. Карбоксибиотин
- Г. Найдите (по метаболической карте) и опишите реакции 3-х различных процессов, происходящих с участием данного витамина и укажите значение этих процессов.
- В. Объясните биологическое значение этих реакций.
- Б. Каким образом наличие белков предохраняет желтки от порчи.
- Б. Назовите коферменты, которые могут из них образовываться. Расшифруйте их название. . Назовите функции этих коферментов и виды обмена веществ, в которых Они участвуют.
- Б. Изобразите схемы цпэ для каждого из указанных субстратов (используйте метаболические карты).
- В. Объясните механизм разобщение окисления и фосфорилирования в каждом из выбранных случаев.
- Г. Сколько молей атр могло бы образоваться в нормальных условиях при окислении 1 моль пирувата. Объясните ответ, используя метаболическую карту.
- В. Определите коэффициент р/о для данной реакции. Что такое коэффициент фосфорилирования. Какой он должен быть в норме и как изменяется при патологии.
- Г. Опишите значение процесса, в котором принимают участие данные реакции.
- Б. Представьте в виде схемы цпэ путь водорода от дегидрируемого субстрата к кислороду.
- Динитрофенол пытались использовать для борьбы с ожирением.
- Ингибирование ферментов ЦПЭ.
- Увеличение концентрации субстрата активирует энзим.
- Б. Опишите особенности протекания данной реакции, объясните ее значение.
- В. Рассчитайте коэффициент окислительного фосфорилирования для данной реакции.
- В. Объясните причину глубоких нарушений энергетического обмена у людей с генетическим дефектом пируваткарбоксилазы.
- В. Определите, какое количество атф может синтезироваться за счет данной реакции. Ответ поясните.
- Витамин N - липоевая кислота.
- С. Назовите витамины, входящие в состав данных коферментов. Опишите функции коферментов.
- А. Анаболические функции цитратного цикла.
- Б. Опишите ферментные механизмы защиты клетки от данных повреждений
- В. Укажите последствия накопления лактата в крови.
- В. Опишите процесс, в котором участвует фермент гликогенсинтетаза.
- В. Опишите процесс глюконеогенеза.
- В. Опишите процесс, в котором участвует фермент фосфорилаза.
- В. Опишите процесс, в котором участвует фермент глюкозо-6-фосфатаза.
А.
CH3
|
R: (–СН2–С=СН–СН2)n – H
Коэнзим Q у чавствует в цепи переноса электронов от НАДН и ФАДН2 на кислород. Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя электроны от НАДН-дегидрогеназы и других флавинзависимых дегидрогеназ, в частности, от сукцинатдегидрогеназы. Убихинон может принимать один электрон и превращаться в семихинон или 2 электрона и полностью восстанавливаться в гидрохинон (убихинол) 
Также Коэнзим Q учавствует в транспорте протонов через митохондриальную мембрану. Он переносит электроны от комплекса 1 к комплексу 3 и протоны из матрикса в межмембранное пространство, совершая циклические превращения, называемые Q циклами. 
Б. По химической природе жирорастворимый коэнзим Q (убихинон)
КоQ является производным бензохинона (2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинон) с длинной боковой цепью, включающей у различных организмов от 6 до 10 изопреновых звеньев. Человеческий убихинон содержит 10 изопреновых единиц (КоQ10). Наличие изопренового «хвоста» придает молекуле КоQ хорошую растворимость в липидах, поэтому относительно небольшая молекула убихинона легко перемещается от наружного к внутреннему краю внутренней мембраны митохондрий и наоборот. восстановленная форма флавиновых ферментов в цепи дыхательных катализаторов передает атомы водорода (протоны и электроны) КоQ. Как всякий хинон, КоQ может существовать в окисленной и восстановленной форме, что и обеспечивает его функционирование в дыхательной цепи.
Убихинон синтезируется в тканях человека. Источником его образования служат мевалоновая кислота и продукты обмена фенилаланина и тирозина. Признаки недостаточности КоQ у человека не описаны, но при некоторых состояниях повышается потребность в нем. На этом основании его стали относить к витаминоподобным веществам.
В. В процессе биологического окисления субстратов перенос протонов и электронов с ФМН- и НАДН-дегидрогеназы осуществляется через FeS-белки на убихинон, и он обратимо превращается в гидрохинон (QH2). Далее восстановленный коэнзим QH2-дегидрогеназа или комплекс 3 переносит электроны от убихинола на цитохром С. Внутри комплекса 3 электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, на цитохром с1, а затем на цитохром с. Группа гема, подобно FeS-центрам, переносят только по 1 электрону.Таким образом, от молекулы QH2 2 электрона переносятся на 2 молекулы цитохрома b. В качестве промежуточного продукта в этих реакциях переноса электронов возможно образование свободного радикала семихинона. В ходе транспорта электронов на кислород по цепи биологического окисления освобождается энергия, которая используется для производства макроэргов (АТФ).
48
Яйца можно держать в холодильнике от 1 до 1,5 месяцев, не опасаясь, что они испортятся. Если отделить яичные желтки от белков, то они быстро портятся даже при низкой температуре.
А. Почему портятся желтки?
|
