![]() Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву ![]() Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Раздел 1. Аминокислоты и белки
Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, в молекулах которых содержатся одновременно амино- и карбоксильные группы. В общем виде их строение выражается формулой:
(Н2N)n- R – (СООН)m Число карбоксильных групп в молекулах аминокислот определяет их основность, наиболее важны одноосновные и двухосновные аминокислоты. В зависимости от числа аминогрупп различают моноаминокислоты и диаминокислоты. Существуют также α-, β-, γ и т.д. аминокислоты в зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу. α-аминокислоты (протеиногенные аминокислоты) играют важную роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются основой молекулы любого белка. В таблице 1 представлены аминокислоты, постоянно встречающиеся в белках. В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксопролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же α-аминокислот. Во всех (кроме глицина) природных α-аминокислотах имеются асимметрические α-углеродные атомы:
СН3 СН3 L (+)-аланин D (-)-аланин
Таблица 1 Протеиногенные аминокислоты
Буквы L- и D- обозначают принадлежность данной аминокислоты к L- и D- стереохимическому ряду, а знаки «+» и «-» указывают направление вращения. За исходное соединение, со строением которого принято сравнивать строение аминокислоты, условно принимают L- и D- молочные кислоты; конфигурации этих кислот в свою очередь установлены по L- и D- глицериновым альдегидам.
Аминокислоты, входящие в состав белков и большинства природных соединений, относятся к L-ряду. D-формы аминокислот встречаются очень редко и входят в состав лишь некоторых антибиотиков (например, грамицидина - С). Интересно отметить различие в физиологическом действии аминокислот L- и D-рядов. Большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда - горькие или безвкусные. Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами. Аминокислоты относятся к амфотерным соединениям и благодаря наличию карбоксильной группы они способны проявлять кислотные свойства, а благодаря наличию аминогруппы – присоединять протоны водорода и проявлять основные свойства. Кислотная и основная группы внутри молекулы аминокислоты взаимодействуют друг с другом и ион водорода карбоксильной группы присоединяется к атому азота аминогруппы: Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны. Характер диссоциации аминокислот зависит от условий среды. В кислой среде при избытке ионов водорода (рН < 7) биполярные ионы аминокислот превращаются в их аммониевые катионы; в щелочной среде при избытке гидроксильных ионов (рН > 7) биполярные ионы приходят в анионы: По кислотно – основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.
К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным – аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами (аминогруппа, гуанидиновая и имидазольная группы). Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств. Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. Это глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин. Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин и гистидин. Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому должны поступать с пищей. Их восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-06-29; просмотров: 351; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.223.172.217 (0.008 с.) |