Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Цветные реакции на аминокислоты.
Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др.
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ. Вопрос о строении белковых веществ впервые был поставлен А.Я.Данилевским в 1888 г. Он высказал предположение, что аминокислоты соединяются в белках по типу пептидов, т.е. за счёт своих аминных и карбоксильных групп. Данилевский считал, что белки состоят из полипептидных цепей, которые в свою очередь соединяются между собой за счёт дополнительных связей, благодаря чему они обладают большой прочностью. Этими дополнительными связями могут быть связи за счёт сульфигидридных групп цистеина, за счёт гидроксильных и карбоксильных групп оксикислот - тиразина, серина и др. и, наконец, за счёт водородных атомов, присоединённых к азоту. Атомы, водорода, согласно схеме, как бы распределяются между атомом кислорода одной пептидной цепи и атомом азота - другой и таким образом связывают полипептиды друг с другом в виде мостиков из водорода. Из известных нам 22 аминокислот может получиться огромное количество различных белковых веществ у живых организмов. Отдельные белки, встречающиеся в организмах, отличаются один от другого не только составом аминокислот, но и порядком их сочетания. В 1902 г. Фишер подтвердил теорию А.Я.Данилевского о том, что аминокислоты связаны между собой именно по типу кислотных амидов (─CO─NH).Впоследствии Фишер и Абдергальден произвели синтез полипетидов вне организма, пользуясь хлорангидридами аминокислот. Они получили полипептид, состоящий из 19 аминокислот. Это соединение, хотя и давало биуретовую реакцию, не обладало всеми свойствами природных белков. А.Я.Данилевский также получил белковоподобное соединение, но в отличие от Абдергальдена и Фишера он использовал не чистые аминокислоты, а пептоны, образовавшиеся при гидролизе белка.
Несмотря на большие успехи в области изучения строения белковых молекул, мы в настоящее время ещё не знаем точной структуры их, а потому до сих пор никому не удалось получить искусственный белок. Различают видовую и тканевую специфичность белков, т.е. различают белковые вещества у разных видов животных и белковые вещества различных тканей у одного и того же животного. Например, аминокислотный состав белковых веществ различных животных неодинаков. Эти три белка - фибриноген, гемоглобин и казеин - отличаются один от другого процентным содержанием тех или иных аминокислот, кроме того, эти белки могут отличаться и порядком сочетания аминокислот в молекулах. При однаковом количестве аминокислот в белке они могут в разной последовательно соединяться между собой. Как архитектор из одинакового количества кирпичей может построить разной формы здания, так и природа из одинакового количества аминокислот может построить различные белковые молекулы.
ВАЖНЕЙШИЕ ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) ПРОТАМИНЫ И ГИСТОНЫ[c.50] Гистоны. Гистоны являются основными белками (менее щелочными, чем протамины), входящими в состав соматических клеток. У высших организмов нуклеогистоны составляют основной компонент хромосом. Существует несколько типов гистонов. Их молекулярный вес лежит в пределах от 10 000 до 20 000. По-видимому, гистон имеет свою собственнуювторичную структуру. Поскольку ДНК в комплексе с гистоном не может служить затравкой при синтезе РНК, было высказано предположение, 1тогистоны каким-то образом регулируют активность гена. Изучение протаминов и гистонов находится еще в самой начальной стадии.[c.358] Аргинин является незаменимой аминокислотой , содержащейся во всех белках, особенно ее много в протаминах и гистонах.[c.422] Протамины и гистоны представляют большой интерес потому, что они, как мы увидим, являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. Отсюда понятно, почему протамины и гистоны удается наиболее легко получать из тканей, богатых ядерным веществом, в частности из железистых тканей. В сперме рыб протамины встречаются и в свободном состоянии.[c.50]
Нуклеиновые кислоты содержат многочисленные остатки фосфорной кислоты, в связи с чем они обладают отчетливо выраженными кислотными свойствами и могут образовывать с белками солеобразные соединения. Вопрос об образовании и свойствах искусственных нуклеопротеидов уже обсуждался в гл. XI. Благодаря наличию кислотных свойств нуклеиновые кислоты соединяются в первую очередь с основными белками, в частности с протаминами и гистонами. И те и другие найдены главным образом в ядрах, и до сих пор еще неясно, содержатся ли они также и в цитоплазме. Интерес представляет тот факт, что ядра содержат либо протамины, либогистоны , но никогда не содержат оба этих белка одновременно [65].[c.393] На основании рентгеноструктурного анализа и правил Чаргаффа в 1953 г. Уотсон и Крик предложили двуспиральную модель строения ДНК (вторичная структура). Молекула ДНК построена из двух анти-параллельных полинуклеотидных цепей, образующих правую спираль(описано пять вариантов А-Е и Z-фopмa — левая спираль). Обе цепи удерживаются между собой водородными связями междукомплементарными парами оснований (А-Т — две водородных связи, Г-Ц — три водородных связи). Углеводно-фосфорные остовы обеих цепей обращены наружу, а основания — внутрь спирали плоскости оснований параллельны и между ними имеется гидрофобное взаимодействие(стэкинг-взаимодействие). Вдоль оси отдельной цепи на каждые 0,34 нм приходится один мононуклеотид, шаг спирали 3,4 нм, в один виток укладывается 10 нуклеотидных остатков, диаметр спирали 2 нм. Отрицательно заряженные фосфатные группы, во-первых, образуют два спиральных желобка — малый и большой во-вторых, отталкиваются и стремятся вытянуть цепь ДНК. Именно поэтому в реальной клетке ДНК связана с положительно заряженными белками (протамины и гистоны) иполиаминами (спермин, спермидин). Структура ДНК может изменяться в зависимости от ионного микроокружения в клетке.[c.292]
Нуклеопротеиды — самые сложные вещества в природе. Этосоединения белков (протеинов) с полинуклеотидами, т. е. нуклеиновыми /сысло/ гал и (см. стр. 532), содержащиеся в клеточных ядрах, структурных элементах цитоплазмы. Чаще всего с нуклеиновыми кислотами соединены протамины и гистоны . Они присутствуют во всех без исключения живых организмах.[c.442]
Основные (щелочные) белки — это протамины и гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами которых являются ДНК и РНК.[c.56] Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислотыпредставляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК.Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45] Н у к л е о п р о т е и д ы. Построены из нуклеине- /-ве.иговые молекулы 2-пу-вых кислот и основных белков (протаминов и гистонов) стоепространство 0 40 А (мо-являются существенными составными частямихромосом. мет аллои) /-иу шо Гкн-К нуклеопротеидам относятся инфекционные вирусы (вирус слота, табачной мозаики , нолиомиэлита и др.) некоторые из них[c.399] Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так,сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученныйбелок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клупеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков.[c.73]
Белки, обладаюшие основным характером, т. е. несущие положительный заряд, как, аапри ер, протамины и гистоны, хорошо осаждаются алкалоидными реактивами в нейтральной среде без подкисления.[c.43] Белки осаждаются, если убрать оба фактора устойчивости белковой молекулы — заряд и гидратную оболочку. Это обеспечивается нагреванием при достижении изоэлектрической точки. Для больщинст-ва белков изоэлектрическая точка соответствует слабокислой среде (pH около 5,0). Протамины и гистоны имеют изоэлектрическую точку в щелочной среде(pH около 8,0). Кроме pH среды важную роль в осаждении белков при нагревании играет концентрация солей.[c.27] Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержаниемдиаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основногохарактера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений снуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов).[c.175] П р о т а м и и ы и гистоны являются наиболее простыми белками. Они отличаются от других белков тем, что имеют слабош елочной характер. Вследствие этого, первые исследователи рассматривали протамины игистоны не как белковые вещества, а как особые органические основания, близкие к растительным алкалоидам. Впоследствии стало известно, чтощелочной характер этих,белков обусловлен тем, что в состав их молекулы входят преимущественно аминокислоты—л и з и н, а р г и и и и и гистидин, обладающие основными свойствами.Количество содержащихся в протаминах диаминокислот доходит до 80% и более.
. Альбумины (от лат. albumen, albuminis — белок) — представители природных белков. В отличие от глобулинов, обладают свойством растворяться в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбуминов осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора (в отличие от других белков, осаждаемых при меньшей концентрации этой соли). А. осаждаются также спиртом, а при нагревании растворов до t° 75° свертываются.
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах. A1-ГЛОБУЛИНЫ В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико. Функции a1-глобулинов 1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок. 2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента. 3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1- антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические. К фракции a1-глобулинов относят также a 1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови. A2-ГЛОБУЛИНЫ. Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом. Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое - 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока. С1-ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек. B-ГЛОБУЛИНЫ К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7). Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции “Метаболизм липидов»). C-реактивный белок. Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях,менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также альфа-1-антитрипсин, гаптоглобин). гамма-ГЛОБУЛИНЫ В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента. Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ. Главные классы антител в крови: - иммуноглобулины G (IgG) - иммуноглобулины M (IgM) - иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE. Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции. К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью. Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.) Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.
Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральныхсолевых растворах и в этиловом спирте растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся главным образом в семенах злаков. Изучены мало . Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от франц. gluten — клейковина). Наиболее изучен глютенин пшеницы.[c.297]
Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты [показать]. Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать]. При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов. Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:
Вторичная структура белка Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).
α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности α-спирали:
β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип — полная β-структура — характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.
Третичная структура белка Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур. Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:
Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.
|
|||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 639; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.191.254.12 (0.05 с.) |