Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Связывание «металлических ядов» биологическим материалом
Причину отравлений соединениями металлов долгое время объясняли образованием в организме так называемых альбуминатов. Однако сторонники этой гипотезы химизм образования, состав и прочность альбуминатов не приводят. Благодаря успехам в области биологической химии, фармакологии, токсикологии и ряда других наук установлено, что в организме ионы металлов связываются не только с белковыми веществами, но и с аминокислотами, пептидами и рядом других жизненно важных веществ. Прочность образовавшихся при этом соединений (комплексов) зависит от природы металлов, наличия соответствующих функциональных групп в молекулах веществ, связывающихся с металлами, природы связи в образовавшихся соединениях или комплексах и т. д. Связывание ионов металлов аминокислотами. Аминокислоты являются структурными элементами, из которых построены белки и которые определяют многие важные свойства этих белков. В настоящее время известно значительное число аминокислот. Однако в состав белков входит только около двадцати α-аминокислот. Все аминокислоты (кроме пролина), входящие в состав белков, содержат свободную карбоксильную группу и свободную незамещенную аминогруппу у α-углеродного атома. Пролин имеет замещенную α-аминогруппу и представляет собой α-иминокислоту. Способность ионов металлов взаимодействовать с аминокислотами зависит от наличия в их составе определенных атомов и функциональных групп. С ионами металлов могут взаимодействовать концевые амино- и карбоксильные группы аминокислот. Большая роль в образовании связей между ионами металлов и аминокислотами принадлежит и боковым функциональным группам аминокислот. К числу боковых функциональных групп в аминокислотах относятся: спиртовые группы в молекулах се-рина и треонина, фенильная группа в тирозине, сульфгидрильная группа в цистеине, дисульфидная группа в цистине, вторые карбоксильные группы в аспарагиновой и глутаминовой кислотах, вторые азотсодержащие группы в аргинине и гистидине. Метионин содержит атомы серы в углеродной цепи. В зависимости от наличия определенных групп атомов в молекулах аминокислот, природы и химических свойств металлов при взаимодействии между ними могут образовываться связи различной прочности.
Аминокислоты в водных растворах и в кристаллическом состоянии находятся в виде биполярных ионов: Аминокислоты являются амфотерными соединениями. Диссоциация их на ионы зависит от рН среды. В кислой среде аминокислоты диссоциируют как основания, в щелочной — как кислоты: Катионы металлов взаимодействуют с анионами аминокислот. В аминогруппах аминокислот содержатся атомы азота, имеющие неподеленную пару электронов, за счет которой образуется координационная связь между катионом металла и атомом азота. Эту связь следует рассматривать как один из видов ковалентной связи. При образовании координационной связи между катионом металла и атомом азота донором обоих связывающих электронов является атом азота аминогруппы. Один атом кислорода в карбоксильной группе аминокислоты после ее диссоциации имеет отрицательный заряд. За счет этого атома кислорода катионы металлов с аминокислотой могут образовывать как ионные, так и ковалентные связи. Характер этих связей зависит от природы катионов. При взаимодействии отрицательно заряженных атомов кислорода в карбоксильных группах с катионами щелочных металлов возникают ионные связи (образуются соли), а с катионами тяжелых металлов — ковалентные связи. Катионы металлов, являющиеся комплексообразователями, с аминокислотами образовывают внутрикомплексные соединения (хелаты). При этом положительные заряды катионов нейтрализуются отрицательными зарядами атомов кислорода в карбоксильных группах, а незаряженные атомы азота аминогрупп с катионами металлов образовывают координационные связи. Катионы металлов также могут связываться с боковыми реакционноспособными функциональными группами (—SH,—NH 2, — СООН) аминокислот с образованием внутрикомплексных соединений. Из аминокислот большой способностью связывать металлы обладают гистидин, содержащий в молекуле имидазольное кольцо, и цистеин, в молекуле которого имеется сульфгидрильная группа. Образование внутрикомплексных соединений катионов металлов с аминокислотами можно показать на примере фенилаланина и цистеина;
Связывание металлов пептидами. Пептиды представляют собой продукты конденсации аминокислот, связанные между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—). Приставки ди-, три-, тетра- и т. д. соответствуют числу остатков аминокислот в молекулах пептидов. Пептиды, включающие 20 и больше остатков аминокислот, называются полипептидами. Молекулярная масса их достигает 5000. Полипептиды с большей молекулярной массой называются белками. Ди- и трипептиды могут связывать катионы металлов за счет образования связей с концевыми карбоксильными и аминными группами. Пептиды, представляющие собой продукты конденсации большого числа молекул аминокислот, не могут связываться с металлами указанными концевыми группами, так как эти группы значительно удалены друг от друга. Поэтому такие пептиды связываются с катионами металлов в основном за счет образования связей с боковыми функциональными группами или же с концевой карбоксильной группой и с атомом азота амидной группы, близко расположенной к карбоксильной группе. Координационная связь металла с атомом азота амидной группы менее прочная, чем связь металла с азотом аминной группы. Это объясняется тем, что электронодонорные свойства атома азота амидной (пептидной) группы выражены значительно слабее, чем у азота аминной группы. При образовании связей между ионами металлов и пептидами-донорами электронов могут быть не только атомы азота, ко и атомы серы, находящиеся в дисульфидных мостиках. Связывание металлов белками. Белки занимают центральное место в структуре живой материи и играют первостепенную роль в ее функционировании. В количественном отношении белки представляют собой основной материал тканей живых организмов. Белки составляют до 75 % сухой массы клеток. Белки представляют собой макромолекулы с молекулярными массами от 5000 до нескольких миллионов. Они состоят из α-аминокислот, связанных между собой пептидными (амидными) связями, образованными карбоксильными и аминными группами соседних аминокислотных остатков. В образовании связей с металлами могут принимать участие концевые амино- и карбоксильные группы белковых молекул. Однако число концевых групп в молекулах белков незначительное. Каждая молекула белка, представляющая длинную полипептидную цепь, содержит только две значительно удаленные друг от друга концевые (—NH 2 и —СООН) группы и большое число боковых функциональных групп. Поэтому образование связей между ионами металлов и белками происходит в основном за счет боковых функциональных групп (—SH, —NH 2, —ОН, —СООН). Полагают, что металлы связываются с белками главным образом через остатки гистидина, содержащего имидазольное кольцо, и цистеина, имеющего боковую сульфгидрильную группу. Выше приведены сведения о связывании ионов металлов с аминокислотами, пептидами и белками в организме. Однако металлы могут связываться в организме и с другими соединениями, играющими важную роль во всех живых клетках. К таким соединениям относятся птеридины (в том числе фолиевая кислота), пурины, рибофлавин, нуклеиновые кислоты и многие др. В большинстве случаев ионы металлов с перечисленными выше соединениями образовывают прочные ковалентные связи. При отравлениях соединениями металлов на химико-токсикологическое исследование могут поступать органы трупов, биологические жидкости и другие объекты биологического происхождения. Для изолирования «металлических ядов» из указанных объектов, в которых эти яды находятся в виде прочных соединений с аминокислотами, пептидами, белками и другими веществами, необходимо производить разрушение (минерализацию) органических веществ, а затем в минерализатах обнаруживать и определять количественное содержание соответствующих «металлических ядов».
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-23; просмотров: 354; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 13.58.25.81 (0.007 с.) |