![]() Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву ![]() Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Раздел 1. Введение в биохимию.Стр 1 из 5Следующая ⇒
Раздел 1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. 1.1 Аминогруппа встречается в составе: 1. белков; 2. нейтральных жиров; 3. углеводов; 4. аминокислот; 5. азотистых оснований. 1.2 Какие из указанных соединений содержат фосфор? 1. простые белки; 2. гликоген; 3. ДНК; 4. мРНК; 5. аминокислоты; 6. нуклеотиды.
1.3 Что является структурным элементом простых белков? 1. мононуклеотиды; 2. глюкоза; 3. аминокислоты;
1.4 Структурными элементами нуклеиновых кислот являются: 1. мононуклеотиды; 2. глюкоза; 3. глицерин; 4. аминокислоты.
1.5 Какое из указанных соединений гидрофобно? 1. простой белок; 2. нейтральный жир; 3. гликоген; 4. аминокислоты.
1.6 Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде жиров? 1. фосфодиэфирная; 2. простая эфирная; 3. сложноэфирная; 4. гидрофобная.
1.7 Укажите биологические полимеры: 1. простые белки; 2. нейтральный жир; 3. ДНК; 4. гликоген; 5. аминокислоты.
1.8 Какая химическая связь подвергается гидролизу при распаде белков? 1. водородная; 2. сложноэфирная; 3. пептидная; 4. гидрофобная. 1.9 Укажите, какой характер имеет группа-NH2: 1. кислый; 2. основной; 3. нейтральный; 4. амфотерный.
1.10 Как называется эта химическая связь O...H: 1. сложноэфирная; 2. дисульфидная; 3. пептидная; 4. водородная; 5. простая эфирная.
1.11Как называется эта химическая связь -S-S-: 1. сложноэфирная; 2. дисульфидная; 3. пептидная; 4. водородная; 5. простая эфирная.
1.12 Как называется эта функциональная группа =NH: 1. спиртовая; 2. амино-; 3. альдегидная; 4. имино.
1.13 Укажите, какой характер имеет –COOH группа: 1. кислый; 2. основной; 3. нейтральный; 4. амфотерный.
1.14 Как называется -CO-NH- связь: 1. сложноэфирная; 2. пептидная; 3. водородная; 4. простая эфирная.
1.15 Структурным элементом крахмала является: 1. мононуклеотиды; 2. глюкоза; 3. фруктоза + глюкоза; 4. галактоза.
1.16 Структурным элементом гликогена является: 1. мононуклеотиды; 2. глюкоза; 3. глицерин; 4. галактоза.
1.17 Альдегидная группа встречается в составе: 1. белков; 2. нейтральных жиров; 3. углеводов; 4. аминокислот; 5. азотистых оснований.
1.18 Спиртовая группа встречается в составе: 1. белков; 2. триглицеридов; 3. углеводов; 4. аминокислот; 5. азотистых оснований.
1.19 Свободная карбоксильная группа встречается в составе: 1. белков; 2. нейтральных жиров; 3. углеводов; 4. аминокислот; 5. азотистых оснований.
1.20 Какие из указанных соединений содержат азот? 1. простые белки; 2. нейтральный жир; 3. фосфолипиды; 4. гликоген; 5. ДНК; 6. нуклеотиды.
1.21 Назовите углеводы - представители альдоз: 1. диоксиацетон; 2. глицеральдегид; 3. глюкоза; 4. рибоза; 5. фруктоза; 6. рибулоза; 7. галактоза.
1.22 Назовите углеводы - представители кетоз: 1. диоксиацетон; 2. глюкоза; 3. рибоза; 4. фруктоза; 5. рибулоза. 1.23 Какие вещества относятся к гомополисахаридам? 1. амилопектин; 2. глюкуроновая кислота; 3. гликоген; 4. гепарин; 5. крахмал; 6. глюкозамингликан. 1.24 Какие вещества относятся к гетерополисахаридам? 1. амилопектин; 2. глюкуроновая кислота; 3. гликоген; 4. гепарин; 5. крахмал; 6. глюкозамингликан.
1.25 Какие моносахариды образуются при кислотном гидролизе лактозы? 1. два остатка Д-глюкозы; 2. α-Д-глюкоза и β-Д-галактоза; 3. Д-глюкоза и Д-фруктоза; 4. Д-глюкоза и Д-манноза.
Раздел 2. БЕЛКИ: СТРУКТУРА, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ. 2.1 Сравните растворимость трех пентапептидов при рН=7. Расположите их в порядке возрастания гидрофильных свойств: 1) лей – фен – иле – гли – вал; 2) глу – асп – сер – фен – иле. 3) арг – лиз – тре – гис – цис. Гидрофильность возрастает в направлении 1→2→3
2.2 Расположите элементы структуры белковой молекулы в той последовательности, в которой они возникают при синтезе белка и формировании его нативной конформации. 1. Объединение протомеров в олигомерный белок. 2. Формирование α-спиралей и β-складчатых участков. 3. Образование пептидных связей. 4. Образование гидрофобных, водородных и ионных связей между радикалами аминокислот. 3→2→4→1
2.3 Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: Гис – Глу - Про – Фен – Сер.
2.4 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке и белков с лигандами обусловлено принципом комплиментарности
2.5 Аминокислоты серин, тирозин и треонин, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к полярным незаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать водородные связи.
2.6 Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, согласно классификации по химической природе радикала, относятся к отрицательнозаряженным аминокислотам и при формировании третичной структуры могут образовывать ионные связи с радикалами следующих аминокислот лизин,аргинин,гистидин.
2.7 Разделение белков методом электрофореза основано на их различии по заряду и молекулярной массе.
2.8 В основе метода гемодиализа лежит разделение высокомолекулярных соединений от низкомолекулярных примесей с помощью полупроницаемой мембраны
2.9 Назовите данный трипептид:
Глицил-аланил-лизин.
2.10Назовите данный трипептид: Тирозил-лейцил-аспарагиновая кислота.
2.11Назовите данный трипептид: Аспарагинил-треонил-валин.
2.12
Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала (подберите к буквам соответствующие цифры): А-5, Б-2, В-3,6, Г-1,4
2.13 Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определёнными типами связей. Подберите к каждому пронумерованному типу связи буквенный ответ: А-2, Б-3,4, В-1,3,5,6
2.14 Дан фрагмент пентапептидной цепи: серил-лизил-лейцил-цистеил-валин. Выберите аминокислоты, которые могут участвовать в образовании: А-1,2,4, Б-2, В-3,5
2.15 Определите, как будут вести себя при электрофорезе в нейтральной среде следующие аминокислоты: А-3,4, Б-1,6, В-2,5
2.16 Какие из перечисленных факторов могут изменять конформацию белковой молекулы: А-1,3,5, Б-2,4
2.17 Какие свойства белка обусловлены наличием в их структуре карбоксильных и аминогрупп? 1. гидрофильность и агрегативная неустойчивость; 2. термолабильность и растворимость; 3. способность к электрофорезу и реакциям осаждения; 4. амфотерность и способность к электрофорезу.
2.18 Для изучения первичной структуы белка применяется метод: 1. секвенирования; 2. рентгеноструктурного анализа; 3. определение коэффициента поступательного трения; 4. определение характеристической вязкости.
2.19 Какова особенность кислых белков? 1. преобладание дикарбоновых аминокислот; 2. равное соотношение диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот; 3. преобладание диаминомонокарбоновых кислот; 4. белок состоит из моноамино- и монокарбоновых кислот.
2.20 Белки характеризуются: 1. амфотерными свойствами; 2. отсутствием специфической молекулярной организации; 3. сохранением структуры молекулы при кипячении; 4. неспособностью кристаллизоваться.
2.21 Первичная структура белка – это: 1. конфигурация полипептидной цепи; 2. способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме; 3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи; 4. количественный состав аминокислот в полипептидной цепи.
2.22 Вторичная структура – это: 1. альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки; 2. конфигурация полипептидной цепи; 3. образование протомера; 4. способ взаимодействия нескольких протомеров в пространстве.
2.23 Третичная структура белка – это высшая ступень организации для: 1. олигомерных белков; 2. мономерных белков; 3. доменных белков.
2.24 Связи, стабилизирующие α-спираль: 1. водородные; 2. гидрофобные; 3. пептидные; 4. ионные.
2.25 Что такое лиганд? 1. мономер четвертичного белка; 2. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию; 3. скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка; 4. молекула или ион, которые связываются с белком.
2.26 Что такое кластер? 1. скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания; 2. мономер четвертичного белка; 3. небелковая часть сложного белка; 4. часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию.
2.27 Домен – это: 1. часть протомера, участвующая в функции связывания; 2. мономер четвертичного белка; 3. часть протомера, выпоняющая сходные функции в разных белках; 4. небелковая часть сложного белка.
2.28 Четвертичная структура – это: 1. пространственная укладка протомера; 2. пространственная укладка нескольких протомеров; 3. α-спираль и β-структура; 4. образование доменов.
2.29 Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании:
1. α-спирали; 2. четвертичной ступени организации; 3. β-структуры; 4. третичной ступени организации.
2.30 Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет: 1. всех типов слабых связей; 2. только ковалентных связей; 3. только гидрофобных связей; 4. ионов металлов.
2.31 Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании: 1. α-спирали; 2. третичной структуры; 3. полипептидной цепи; 4. четвертичной структуры; 5. вторичной структуры.
2.32 Скорость седиментации белка зависит от: 1. числа растворенных молекул; 2. формы молекулы белка; 3. ионной силы раствора; 4. величины молекулы и ее массы.
2.33 Изоэлектрическая точка гемоглобина равна 6,8. Куда мигрирует данный белок в среде с рН=3,0 при электрофорезе? 1. мигрирует к катоду; 2. остается на линии старта; 3. образует биполярный ион; 4. мигрирует к аноду.
2.34 Обратимая денатурация белка происходит при: 1. длительном нагревании; 2. действии сильных кислот; 3. кратковременном воздействии спирта; 4. добавлении солей тяжелых металлов.
2.35 При денатурации белка происходит: 1. изменение пространственной организации молекулы; 2. связывание ионогенных групп; 3. сохранение конформации белка.
2.36 Необратимая денатурация происходит при: 1. высаливании; 2. кратковременном воздействии спирта; 3. действии сильных кислот; 4. воздействии постоянного электрического поля.
2.37 Представителями хромопротеинов являются: 1. цитохромы; 2. каталаза; 3. гемоглобин; 4. миоглобин; 5. хлорофилл; 6. рибофлавин.
2.38 Какой заряд имеет белок в ИЭТ? 1. положительный; 2. отрицательный; 3. электрически нейтрален; 4. любой.
2.39 Как будет мигрировать белок при проведении электрофореза в условиях, когда pH раствора имеет более щелочное значение, чем ИЭТ? 1. к аноду; 2. к катоду; 3. остаётся на месте старта; 4. образует биполярный ион.
2.40 Что является простетической группой гемоглобина? 1. четыре пиррольных кольца, соединённых с железом; 2. протопорфирин; 3. железосодержащий протопорфирин.
2.41 Какой метод можно применить для фракционирования белков? 1. кристаллизацию; 2. осаждение кислотами и щелочами; 3. электрофорез; 4. высаливание.
2.42 Укажите суммарный заряд в нейтральной среде для тетрапептида глицил-аспарагил-лизил-гистидин: 1. положительный; 2. отрицательный; 3. нейтральный.
2.43 Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0: 1. к катоду; 2. к аноду; 3. останется на старте.
2.44 Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств: 1. гидролиз; 2. денатурация; 3. диссоциация; 4. седиментация.
2.45 Специфичность белков обусловлена: 1. аминокислотным составом, их чередованием; 2. содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков; 3. наличием определённых кластеров; 4. наличием небелкового компонента.
2.46 Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд:
1. лизин; 2. серин; 3. треонин; 4. глутаминовая кислота; 5. аргинин; 6. аспарагин.
2.47 О чём позволяет судить биуретовая реакция: 1. о наличии белков в биологической жидкости; 2. о первичной структуре белка; 3. о наличии аминокислот в белке; 4. о функциях белков.
2.48 Из приведённых ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей: 1. аспарагиновая кислота; 2. глицин; 3. глутаминовая кислота; 4. серин; 5. валин; 6. лизин; 7. гистидин.
2.49 Выберите пары аминокислот, способные образовывать связи при формировании третичной структуры белка: 1. серин, аланин; 2. аланин, валин; 3. глутамин, аспарагиновая кислота; 4. цистеин, цистеин; 5. гистидин, аспарагиновая кислота; 6. фенилаланин, аргинин; 7. цистеин, аланин; 8. глутаминовая кислота, лизин.
2.50 Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке: 1. поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи; 2. поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей; 3. поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счёт которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей; 4. фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде бета-структур.
2.51 Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул: 1. белки с лигандами; 2. протомеры в олигомерном белке; 3. белок с диполями воды в растворе; 4. функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов; 5. различные белки в процессе самосборки клеточных органелл; 6. радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка.
2.52 Что представляет собой центр узнавания белка лигандом: 1. совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры; 2. фрагмент третичной структуры; 3. простетическая небелковая группа; 4. участок белка, комплементарный лиганду.
2.53 Чем определяется растворимость белка в водной среде: 1. ионизацией белковой молекулы; 2. гидратацией белковой молекулы при растворении; 3. формой молекулы белка; 4. наличием в структуре гидрофильных аминокислот; 2.54Что происходит с белком при денатурации: 1. уменьшение растворимости; 2. изменение степени гидратации; 3. осаждение; 4. сохранение нативной структуры; 5. изменение молекулярной массы; 6. потеря биологических свойств. 2.55 Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка: 1. температура выше 600С; 2. взаимодействие с лигандом (субстратом, эффектором-регулятором, кофактором); 3. отщепление части полипептидной цепи при действии протеолитических ферментов; 4. значительные изменения pH; 5. изменение модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной группировки к молекуле белка); 6. действие солей тяжёлых металлов; 7. действие солей щёлочноземельных металлов.
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.
3.1. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации лактата для трех изоферментов лактатдегидрогеназы. Расположите ферменты в порядке увеличения сродства к субстрату. ЛДГ3→ЛДГ2→ЛДГ1
3.2Выберите и запишите последовательность событий (номеров), происходящих при аллостерическом ингибировании (например 6-5-1-…): 6→2→7→5→1 1. снижается скорость реакции; 2. изменяется конформация фермента; 3. эффектор присоединяется в активном центре; 4. изменяется конформация аллостерического центра; 5. нарушается комплементарность активного центра субстрату; 6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре; 7. изменяется конформация активного центра.
3.3 Фермент креатинфосфокиназа, катализирующий превращение креатинфосфата в креатин, существует в трех изоформах, которые имеют следующие значения Км: КК 1 – 0,05 мкмоль/л КК 2 – 0,1 мкмоль/л КК 3 – 0,2 мкмоль/л. Расположите ферменты в порядке убывания сродства фермента к субстрату. КК1→КК2→КК3
3.4 Оптимальные условия действия фермента – рН=7, Т=370С. При изменении рН до 5,5 активность фермента заметно снизилась, так как … Происходит изменение степени ионизации молекулы субстрата и фермента, приводящее к изменению конформации активного центра и снижению сродства фермента к субстрату. 3.5 Большинство ферментов организма проявляют максимальную активность при Т=370С. При увеличении температуры до 600С активность ферментов значительно снижается, так как … Повышение температуры приводит к повышению колебательных движений молекул и атомов, входящих в состав фермента. Это ведет к изменению конформации активного центра и снижению активности фермента
3.6 Фермент в количестве 2 мг за 30с катализировал превращение 50 мкмоль субстрата. Удельная активность этого фермента составила … 50 мкмоль субстрата/мин х мг
3.7 Фермент поджелудочной железы трипсиноген (неактивный фермент) имеет молекулярную массу 56000 Д. В кишечном соке трипсиноген превращается в трипсин (активный фермент) с молекулярной массой 45000 Д. Активация фермента происходит за счет изменения его …, такой способ регуляции называется … Изменение первичной структуры вследствие отщепления полипептида с N-конца профермента, приводящее к формированию активного центра; ограниченный протеолиз. 3.8 В медицинской практике количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях организма используется для … Диагностика заболеваний и контроль эффективности лечения 3.9 Сравните взаимодействие фермента с субстратом и эффектором:
3.10 Сравните действие аллопуринола (конкурентный ингибитор) и PbSO4 (неконкурентный ингибитор) на фермент ксантиноксидазу:
3.11 Определите, какой класс ферментов может катализировать следующие реакции:
3.12 Подберите к каждому из перечисленных классов ферментов витамины, производные которых могут быть кофакторами данного класса ферментов:
3.13 Сравните ферменты с неорганическими катализаторами:
3.14 Выберите, какие воздействия могут:
3.15 Определите, какие из перечисленных воздействий являются:
3.16 Сравните конкурентное и неконкурентное виды ингибирования:
3.17 Проводилось измерение активности сукцинатдегидрогеназы в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:
3.18 Проводилось измерение активности амилазы (фермента, расщепляющего крахмал) в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:
3.19 Подберите способ регуляции для каждого из перечисленных ферментов:
3.20 Что называется активным центром фермента? 1. участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение; 2. место присоединения апофермента к коферменту; 3. часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента; 4. место присоединения аллостерического эффектора.
3.21 Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются: 1. в разных участках полипептидной цепи; 2. в середине полипептидной цепи; 3. на С-конце полипептидной цепи; 4. непрерывно друг за другом в одном участке полипептидной цепи.
3.22 Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании субстрат-энзимного комплекса? 1. водородные; 2. пептидные; 3. ионные; 4. дисульфидные.
3.23 Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? 1. апофермент; 2. кофермент; 3. изоэнзим; 4. субстрат; 5. холофермент.
3.24 С белковой частью фермента непрочно связан: 1. простетическая группа; 2. кофермент; 3. апофермент; 4. изофермент.
3.25 Какая часть фермента определяет специфичность его действия? 1. апофермент; 2. кофермент; 3. простетическая группа; 4. профермент.
3.26 Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата? 1. адсорбционный центр; 2. регуляторный центр; 3. каталитический центр.
3.27 Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присоединяется: 1. квази-субстрат; 2. кофермент; 3. эффектор; 4. субстрат.
3.28 Сущность теории Фишера: 1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии; 2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса; 3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов; 4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.
3.29 Сущность теории Кошланда: 1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии; 2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса; 3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов; 4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.
3.30 Какова возможная причина активирующего действия на фермент ионов щелочно-земельных металлов? 1. способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса; 2. усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса; 3. вызывают денатурацию апофермента; 4. изменяют конформацию субстрата.
3.31 Какие связи разрушаются под действием амилазы? 1. пептидные; 2. эфирные; 3. гликозидные; 4. водородные.
3.32 Ферменты, участвующие в разрыве –С-С-связей без участия воды, относятся к классу: 1. лиаз; 2. лигаз; 3. трансфераз; 4. гидролаз; 5. изомераз.
3.33 Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида? 1. липаза; 2. амилаза; 3. лактаза; 4. пептидаза.
3.34 К классу оксидоредуктаз относятся: 1. цитохромоксидаза; 2. глюкокиназа; 3. каталаза; 4. эндопептидаза.
3.35 Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией: 1. белков; 2. белков-ферментов; 3. углеводов; 4. углеводно-белковых комплексов; 5. гормонов.
3.36 Энергия активации – это: 1. средняя кинетическая энергия молекул в системе; 2. минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние; 3. минимальная энергия реакционноспособных молекул.
3.37 При изменении концентрации субстрата активность фермента: 1. не изменяется; 2. активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата; 3. с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.
3.38 Константа Михаэлиса численно равна: 1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной; 2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной; 3. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна; 4. половине максимальной скорости реакции.
3.39 При превращении профермента в фермент происходит: 1. изменение активного центра; 2. стабилизация структуры белка; 3. отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра; 4. образование субстрат-энзимного комплекса.
3.40 В физиологических условиях не наблюдается: 1. необратимое ингибирование, вызванное денатурацией фермента; 2. конкурентное ингибирование; 3. неконкурентное ингибирование; 4. ретроингибирование.
3.41 Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов - это: 1. эффект усиления первоначального действия ферментов; 2. эффект ослабления первоначального действия ферментов; 3. обратимое ингибирование; 4. необратимое ингибирование.
3.42 Обратимое ингибирование активности фермента возможно: 1. при врожденном нарушении первичной структуры фермента; 2. при действии солей тяжелых металлов; 3. при действии высокой температуры; 4. при избытке субстрата.
3.43 Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие: 1. недостаточной концентрации субстрата; 2. оптимальной концентрации субстрата; 3. высокой концентрации субстрата.
3.44 При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения: 1. неконкурентное; 2. конкурентное; 3. аллостерическое; 4. неспецифическое.
3.45 Необратимые ингибиторы ферментов: 1. гормоны; 2. соли тяжелых металлов в высоких концентрациях; 3. соли щелочно-земельных металлов; 4. избыток субстрата.
3.46 К специфической регуляции активности ферментов относится: 1. влияние температуры; 2. влияние рН; 3. влияние гормонов; 4. влияние ионной силы.
3.47 Механизм действия конкурентных ингибиторов, заключается в том, что ингибитор: 1. вызывают денатурацию фермента; 2. изменяют пространственную конформацию активного центра; 3. блокируют активный центр; 4. окисляют сульфгидрильные группы фермента.
3.48 Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется: 1. активный центр; 2. аллостерический центр; 3. каталитический участок.
3.49 Ингибирование фермента по типу обратной связи называется: 1. конкурентным ингибированием; 2. бесконкурентным ингибированием; 3. ретроингибированием; 4. смешанным ингибированием.
3.50 Изоферменты – это: 1. ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию; 2. мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами; 3. ферменты, катализирующие разные химические реакции; 4. ферменты, способные катализировать несколько химических реакций.
3.51 Неактивной формой протеолитических ферментов является: 1. апофермент; 2. профермент; 3. кофермент; 4. изофермент.
3.52 Квази-субстрат присоединяется к: 1. активному центру; 2. аллостерическому центру; 3. апоферменту; 4. коферменту.
3.53 Отрицательный эффектор: 1. влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции; 2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции; 3. вызывает обратимую денатурацию белка-фермента; 4. вызывает необратимую денатурацию фермента.
3.54 Положительный эффектор: 1. изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции; 2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции; 3. вызывает обратимую денатурацию фермента.
3.55 Механизм действия аллостерических ингибиторов заключается в том, что они: 1. вызывают денатурацию апофермента; 2. блокируют активный центр фермента; 3. нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.
3.56 К модификации фермента не относится: 1. денатурация апофермента; 2. ограниченный протеолиз; 3. присоединение химических группировок; 4. аллостерический эффект.
3.57 Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате: 1. аллостерического ингибирования; 2. субстратного ингибирования;
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-26; просмотров: 1087; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.139.70.248 (0.374 с.) |