![]() Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву ![]() Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Когда случайности закономерныСтр 1 из 9Следующая ⇒
В 1908 году профессор Высшей технической школы в Карлсруэ Фриц Габер, закончив разработку лабораторного процесса синтеза аммиака из азота и водорода, договорился о передаче его для внедрения Баденской анилиновой и содовой фабрике, крупнейшей химической фирме того времени. Это предложение сразу же с интересом было встречено промышленниками. Организация производства связанного азота в таком виде сулила большие выгоды, а главное делала Германию совершенно независимой от чилийской селитры, из которой, как мы знаем, прежде всего получали порох и взрывчатые вещества. А все это необходимо было кайзеровской Германии — не удобрения, а именно взрывчатка. При всех достоинствах габеровский процесс обладал недостатком: в качестве катализаторов использовались чрезвычайно дорогие уран и осмий. Кроме того, перед внедрением в производство лабораторный синтез надо было еще проверить на опытной установке. Для решения всех вопросов скорейшего осуществления промышленного аммиачного синтеза была создана группа под руководством известных исследователей Карла Боша и Альвина Митташа. Прежде всего они занялись подбором дешевых катализаторов. Естественно, что первым кандидатом на эту роль стало железо. Но чистое железо не оправдало надежд — вероятнее всего, нужны были еще какие-то активирующие добавки. С лета 1909 года до начала 1912 года исследовательская группа испробовала ни много ни мало 2500 смесей. По некоторые из добавок не только не ускоряли процесса, л даже замедляли его. Они оказались своеобразными ядами, отравляющими катализатор и резко снижающими сто активность. Неизвестно, как долго продолжались бы поиски, если бы один из сотрудников случайно не наткнулся в старом лабораторном шкафу на кусок шведской магнетитовой руды. Решили на всякий случай испробовать и ее. У магнетита оказались отличные каталитические свойства. Были испытаны и другие руды, но с худшими результатами. Выходило, что активность катализатора зависела от примесей в железной руде. Вот так случайная находка сама явилась как бы катализатором идеи, ускорившей решение всей проблемы. Случайные находки! Порой они невероятны, порой никчемны. Но случай и удача сопутствуют тому, кто ищет. Вот и этот кусок забытой руды, кого бы он заинтересовал раньше, когда поиски катализатора еще не начались?
Теперь нужно было создать смесь окислов железа с добавками, аналогичными примесям в магнетите. Вскоре были подобраны эффективные и стабильные катализаторы, представляющие собой смесь железа, окиси алюминия и окиси калия. На них сразу же был взят патент, а в феврале 1912 года уже была пущена первая в мире установка непрерывного получения аммиака. Но об этом предпочитали не распространяться. Немецкие исследователи спешили, вполне сознавая важность разработанного ими процесса в будущей войне. И когда через два года она разразилась, противников Германии ждало разочарование. Они считали, что немцы, отрезанные морской блокадой от мировых залежей селитры, быстро израсходуют свои запасы взрывчатых веществ и вскоре проиграют войну. Но Германия к этому времени наладила производство искусственной селитры из искусственного же аммиака, который, в свою очередь, получался из азота воздуха и водорода водяного газа. Так что взрывчатки хватило на всю войну. Правда, немцы ее, как известно, проиграли, и причин тому было множество, но эта тема выходит за пределы нашей книги. К сказанному добавим только, что в 1918 году Ф. Габер был удостоен Нобелевской премии за создание процесса синтеза аммиака из элементов. После окончания войны азотные заводы стали выпускать самую мирную продукцию — удобрения. Современный процесс связывания азота принципиально мало чем отличается от габеровского. Многометровые колонны синтеза напоминают фантастические жюльверновские пушки, нацеленные в небо. И вообще картина предприятия, вырабатывающего аммиак, с блоками разделения воздуха, реакторами, холодильными установками, эстакадами трубопроводов, газгольдерами весьма впечатляюща. Синтезировать аммиак — еще не значит получить селитру или другое азотсодержащее вещество. Для этого нужна азотная кислота. Ее производят, окисляя аммиак кислородом воздуха, опять же под давлением, опять же при высокой температуре и опять с помощью катализаторов (на сей раз это дорогостоящие платина и рений). А это снова реакторы, снова колонны, снова холодильники, снова эстакады, газгольдеры и снова высокие затраты энергии. И только теперь, воздействуя азотной кислотой на аммоний, калий или натрий, можно получить ту или иную селитру. А это, естественно, снова химическая аппаратура и снова затраты энергии.
Но и это не все. Получив удобрения, их надо где-то хранить, чтобы использовать и доставить в нужный момент туда, где они необходимы. Но если бы этим все кончилось. Увы, значительная часть усилий здесь пропадает зря. Зачастую азотные удобрения, внесенные в почву, быстро вымываются дождями и попадают в реки, тем самым загрязняя источники питьевой воды. В общем, проблем множество. Вот такой сложный, энергоемкий и, скажем прямо, не совсем логичный процесс освоил человек для повышения урожаев. Но вся стальная мощь азотных заводов, с их сверхвысокими давлениями и температурой, не может состязаться по эффективности с микроскопическими бактериями, тоже связывающими, или, как говорят, фиксирующими атмосферный азот в виде аммиака. Более того, хитроумной природе удалось сделать невероятное (конечно, с нашей, человеческой точки зрения): встроить механизм фиксации азота непосредственно в растение. Правда, и у нее это получилось не совсем просто. Издавна было замечено, что некоторые растения, в особенности бобовые, повышают плодородие почвы. Собственно, на этом и построена травопольная система земледелия. Сначала думали, что все дело в клубеньках, которые образуются на корнях бобовых. И лишь тщательные и многолетние опыты многих ученых XIX века прояснили картину. Оказалось, что дело не в самих растениях, а в живущих в симбиозе с ними бактериях-азотфиксаторах. Они-то и образуют корневые клубеньки. Интересно, что эти. микроорганизмы связывают азот именно в аммиак. Кик убедительно доказал выдающийся русский агрохимик Дмитрий Николаевич Прянишников, такой биологический аммиак усваивается растениями ничуть не хуже, чем азот селитры. Д. Н. Прянишникову принадлежит крылатое выражение, что «аммиак есть альфа и омега в обмене азотистых веществ у растений». Тесное сотрудничество бактерии с бобовыми заключается в том, что первые отдают вторым.отходы своей жизнедеятельности — аммиак. Растения же снабжают азотфиксаторов необходимыми им продуктами своего углеводного обмена и минеральными солями, получаемыми из почвы. Но, оказывается, есть и так называемые свободноживущие азотфиксаторы. Эти бактерии находятся в почве, и их жизнедеятельность не связана с растениями. Сейчас известны и другие микроорганизмы, фиксирующие азот атмосферы. Это, например, синезеленые водоросли и лучистые грибки — актиномицеты. Но как же в обычных условиях, без особых энергетических затрат эти микроорганизмы осуществляют свой синтез аммиака?
"Троянский конь" против тройной связи
Не претендуя на широту и полноту охвата, а наоборот, несколько сузив проблему, мы могли бы охарактеризовать жизнь как борьбу за энергию. В самом деле, ни один из природных процессов не может произойти без перераспределения энергии. Материя и энергия едины. А живые существа, эти чудесные порождения эволюции материи, являются и изумительными преобразователями энергии. Эволюция поделила организмы по энергетическому принципу на две части. Одних мы называем автотрофами (от греческого «авто».— сам и «трофе» — пища), других — гетеротрофами («гетеро» — разный). Автотрофы усваивают для своей жизнедеятельности неорганические вещества, преобразуя либо солнечную энергию в процессе фотосинтеза, как зеленые растения, либо энергию окисления при хемосинтезе, как некоторые микроорганизмы. Гетеротрофы же получают энергию в виде органической пищи, поедая автотрофов или прочих гетеротрофов, или и тех, и других. Гетеротрофы — это мы с вами, все остальные животные, грибы и большинство бактерий.
Наши азотфиксаторы — типичные автотрофы, использующие энергию хемосинтеза. Они питаются азотом. Расщепив его молекулу, бактерии извлекают необходимую энергию и синтезируют аммиак. Но чем же так заманчива на первый взгляд непривлекательная и весьма инертная молекула азота? Прежде всего своей распространенностью в природе и именно своей инертностью. В самом деле, два атома, образующие молекулу азота, связаны прочнейшей тройной химической связью. Достаточно сказать, что у таких же двухатомных молекул кислорода и водорода связи слабее в сто раз, чем у азота. Лобовой атакой такую инертную молекулу не взять. Не лучше ли для этого сначала запустить «троянского коня»? Так природа и поступает, используя ферменты, основное назначение которых ослабить межатомные связи и подготовить молекулу к реакции. В этом им помогает вода — прекрасный растворитель. Известно же, что в растворах реакции протекают лучше. Сразу стоит сказать, что у ферментов строгое разделение труда: каждый из них отвечает за ускорение той реакции в организме, к которой он приставлен. Целый табун троянских коней нужен для обеспечения жизнедеятельности! Как всякие эффективные катализаторы, металлофер-менты — это сложные системы, представляющие собой комплексы металлов и белков (помните, нужный катализатор для синтеза аммиака удалось получить лишь подобрав определенную смесь?). Такие ферменты тогда и только тогда обладают активностью, когда в них содержатся и металл и белок. В этом случае металл называют кофактором, а белок — апоферментом. Но прочная химическая связь между ними имеется не всегда. Во многих энзимах металл и белок сближаются лишь во время реакции. Энергетическое действо в живом развертывается подчас не на молекулярном и даже не на атомном, а на электронном уровне. И тогда становится понятным, почему в качестве ускорителей выступают именно металлы. У них внешние, валентные электроны удерживаются значительно слабее, и оторвать их гораздо легче, чем у неметаллических элементов. Именно наличием таких неустойчивых rwu'KTpoitoB и объясняется легкость, с которой в металлах возникает электрический ток. Вспомним хотя бы хрестоматийные опыты великого итальянского физиолога Луиджи Глльвани, когда он получил электрический ток всего лишь прикоснувшись стержнями из разных металлов к препарированной лапке лягушки.
Кошмар дл кинетики
Пока приходится только догадываться, каким образом происходит фиксация атмосферного азота микроорганизмами. Достоверно лишь то, что обмен у азотфиксаторов осуществляется в 10 раз интенсивнее, чем у других бактерии. Еще бы, им так приходится трудиться, чтобы разорвать тройную связь! Инертная молекула азота сокрушается благодаря металлоферменту, получившему в 1934 году название «нитрогеназа». Ее фантастические свойства не оставляют равнодушными даже видавших виды специалистов. Вот, например, мнения, почерпнутые нами из двух сугубо научных и узкоспециальных статей. Один из авторов, американский исследователь Р. Харди просто не в силах сдержать восторга: «В течение многих десятилетий непревзойденная каталитическая способность этого фермента (нитрогеназы.— Е. Т.) привлекала и очаровывала ученых, работающих в области неорганической химии и биохимии». Другой — Р. Берне, коллега Харди, настроен более скептически: «Отнесение нитрогеназы к ферментам можно рассматривать как формальное, так как оно не соответствует классическому определению этого понятия, и для нитрогеназы такое отнесение основано лишь на ее функциях. Вследствие сложности системы и вероятной уникальности реакционных смесей, используемых в каждой конкретной химической лаборатории, нельзя не отметить, что многие из этих систем, возможно, не имеют отношения к условиям функционирования нитрогеназы in vivo (то есть в живом организме.— Е. Т.). Поэтому не удивительно, что нитрогеназную систему назвали «кошмаром для кинетики». Берне был явно огорчен той невероятной сложностью, с которой давался каждый шаг познания тайн живой азотфиксации. Мысль о том, что фиксация азота происходит благодаря ферментам, была впервые высказана замечательным советским биохимиком Алексеем Николаевичем Бахом. Но здесь не обошлось без курьезов. Еще в 1934 году Бах вместе со своими сотрудниками опубликовал небольшую статью об успешном получении бактериальных экстрактов, способных фиксировать азот. Однако другим ученым не удалось воспроизвести предложенную методику экспериментов. В то время еще не были известны все те жесточайшие требования к чистоте этих опытов, благодаря которым только и был достижим успех. Это обстоятельство надолго отбило охоту исследовать столь коварный процесс. Главным, пожалуй, было то, что еще не наступила эра эффективных аналитических методов исследования с использованием ядерного магнитного резонанса (ЯМР), ядерного квадрупольного резонанса (ЯКР), электронного парамагнитного резонанса (ЭПР), эффекта Мессбауэра, хроматографии...
Чрезвычайно сложные исследования, все же продолжавшиеся в течение последующих лет усилиями отважных одиночек, завершились успехом лишь в 1960 году. Именно тогда группа американских ученых во главе с Дж. Карнаханом представила бесспорные доказательства получения активных экстрактов из культур бактерий-азотфиксаторов. По их методу уже можно было воспроизводить препараты, фиксирующие молекулу азота. Это была нитрогеназа. Как удалось установить, нитрогеназа — сложный фермент, состоящий из двух белковых комплексов. Первый из них с молекулярной массой 200 тыс. содержит в качестве активаторов молибден, железо и серу. Второй, молекулярная масса которого гораздо меньше и составляет 50 тыс., имеет в своем составе только железо и серу. Можно считать, что в целом молекула нитрогеназы содержит 32 атома железа и 2 атома молибдена. Как всякие белки, ферменты состоят из очень больших молекул, которые еще называют макромолекулами. Одной из главных характеристик таких огромных молекул служит масса. Если судить по этому показателю, то нитрогеназа явно чемпион в тяжелом весе среди ферментов. Итак, когда про нитрогеназу сегодня многое стало известно, можно ли утверждать, что кончился этот «кошмар для кинетики»? Вряд ли. По-прежнему непросто экспериментировать с капризным ферментом. Прежде всего, исключительно трудно определить соответствие нитроnii.iae препаратов, с которыми работают разные исследо-n;iте-ли. Даже незначительные потери при очистке каждого in се белков могут привести к необратимым изменениям свойств всей системы. Трудность хранения белков усугубляется еще и тем, что они чрезвычайно быстро окисляются па воздухе.
А если её смоделировать
Целые научные институты, различные лаборатории и исследовательские коллективы были поглощены изучением нитрогеназы, неизбежно распыляясь при этом и где-то повторяя друг друга. Естественно, это не шло на пользу делу. Для того чтобы объединить усилия биохимиков, химиков и физиков, а также для координации их работы в нашей стране в 1976 году Межведомственный совет по молекулярной биологии и молекулярной генетике Академии наук СССР утвердил проект под названием «Нитрогеназа и ее модели». В его осуществлении участвуют Институт химической физики, Институт элементоорганических соединений им. А. Н. Несмеянова, Институт биохимии им. А. Н. Баха и некоторые другие учреждения Академии наук СССР. Руководителем проекта был назначен доктор химических наук, профессор А. Е. Шилов. Цель проекта не ограничивается созданием катализаторов для фиксации азота в мягких условиях. Она включает разработку эффективных синтезов других веществ, например гидразина. Это соединение из двух атомов азота и четырех атомов водорода представляет собой высококалорийное топливо, при сгорании которого получаются только азот и вода. Таким образом, загрязнения окружающей среды не происходит. Конечно, было бы весьма заманчиво использовать в автомобиле вместо бензина гидразин, но он пока еще очень дорог. Несколько лет назад А. Е. Шилов и Г. И. Лихтенштейн предложили сравнительно простую схему действия нитрогеназы. Молекула азота проникает внутрь фермента через щель, соответствующую ее размерам, и там активируется электронами восстановителя, которые, словно эстафеты, передаются по цепям молибдено- и железосодержащих центров. Активацию усиливают также и группировки серы. В качестве восстановителя выступает водород, который, в свою очередь, активируется другими ферментами. Дальнейшие исследования экстракций из различных бактерий привели к открытиям и других железосодержащих ферментов. В начале 60-х годов был выделен фер-редоксин с молекулярной массой 6 тыс. В нем помимо железа роль активных центров играет и сера. Как видим, во всех катализаторах сохраняется принцип множественности компонентов. Интереснейшим свойством ферре-доксина оказалось то, что он имеет наиболее отрицательный потенциал среди природных переносчиков электронов. В 1965 году были открыты еще два белка, содержащих железо и выполняющих функции переносчиков электронов. Это так называемый парамагнитный белок с молекулярной массой 24 тыс. и рубредоксин, масса которого составляет 6 тыс. В последнее время стали известны и другие железо содержащие белки, функции которых еще до конца не выяснены. Вот какая «железная рать» ополчилась против инертной молекулы азота.
Пока только в пробирке
Биологическая фиксация азота вызывала у специалистов не только восхищение, но и немалую досаду от того, что им не удавалось с такой легкостью, с какой этот процесс происходит у микроорганизмов, воспроизводить его хотя бы в лаборатории. Ясно было одно: нужно следовать по пути природы. Первым, кто это понял, был, пожалуй, академик А. Н. Бах. Еще в 1934 году он писал: «...мы надеемся путем теоретического изучения сопряженного действия биологических окислительно-восстановительных катализаторов, обусловливающего связывание атмосферного азота бактериями, выявить наиболее благоприятные условия для технического синтеза аммиака». Ну чем не химическая бионика? Таким и только таким образом можно было как-то приблизиться к решению одной из насущных проблем человечества — эффективного производства связанного азота. В лаборатории это удалось осуществить ровно через 30 лет. В 1964 году в Институте элементоорганических соединений АН СССР под руководством доктора химических наук М. Е. Вольпина было сделано сенсационное открытие. В присутствии соединений переходных металлов: титана, ванадия, хрома, молибдена или железа азот активируется и при обычных условиях образует комплексные соединении, |>лслагаемые водой с выделением аммиака. И самым удивительным была не столько сама фиксация неподатли-iMiii лил ной молекулы, сколько то, что многие активные комплексы такого рода были давно', известны химикам. Но существовал некий психологический барьер, преодолен, который часто бывает труднее, чем совершить открытие: Просто никто до этого не ожидал, что молекулы;i:ioi;i могут прочно «прилипать» к ионам металлов В дальнейшем советские исследователи показали, что процесс фиксации можно значительно ускорить в присутствии катализаторов. Более того, с помощью все тех же переходных металлов удалось в обычных условиях заставить свободный азот соединяться с органическими веществами. Так были получены долгожданные и обнадеживающие результаты. Дальше — больше. В 1969 году другая группа советских исследователей — на сей раз из Института химической физики поставила совсем уж невероятный эксперимент. Под руководством А. Е. Шилова удалось активировать азот металлокомплексами при температуре... минус 100 °С. Через год группе удалось, наконец, вплотную приблизиться к природной фиксации азота: были открыты системы активации на основе молибдена, и процесс шел в обычных условиях. Таким образом, как бы. моделировалась работа нитрогеназы. Возможно, еще несколько рано торжествовать победу, ибо путь от пробирки до промышленной фиксации азота в мягких условиях не легок. Но все-таки будем считать, что главное сделано. Недаром большая группа ученых, руководимых М. Е. Вольпиным и А. Е. Шиловым, в 1982 году была удостоена Государственной премии СССР за цикл работ: «Химическая фиксация молекулярного азота соединениями переходных металлов». Предвидение Баха сбылось. И кто знает, может быть, уже недалеко время, когда мы станем свидетелями небывалого взлета индустрии связанного азота, когда совершенно необычные химические заводы будут производить дешевые минеральные удобрения и когда с улыбкой будут вспоминаться разговоры об азотном голоде на нашей планете.
Разноцветная кровь
Есть еще один «железный» помощник нитрогеназы, присутствие которого в клубеньках бобовых (а они, как мы знаем, результат симбиоза с азотфиксаторами), на наш взгляд,— одно из удивительных и интереснейших проявлений жизни. Это — гемоглобин. Он придает клубенькам красноватую или розовую окраску. Гемоглобин в растении? Такое утверждение еще не так давно могло вызвать недоумение. Однако в 1939 году японский исследователь X. Кубо обнаружил в клубеньках сои красный пигмент, оказавшийся действительно гемоглобином. В отличие от гемоглобина животного происхождения растительный пигмент назвали леггемоглобином, или легоглобином. Приставка «ле» означает, что он присутствует в бобовых (по-латыни «легуминоза»). Впрочем, уж такой ли он растительный? Самое любопытное, что в леггемоглобине гем образуется в бактериальных клетках, а глобин — в растительных. Но для чего необходимо такое дитя симбиоза? Все для того же: для доставки кислорода к месту сражения нитрогеназы с инертной молекулой азота. На этом поле боя повышенные затраты энергии лучше всего возмещаются кислородом. Советскими учеными из Института биоорганической химии им. М. М. Шемякина была расшифрована полная аминокислотная последовательность молекулы леггемоглобина люпина, а в институте кристаллографии им. А. В. Шубникова установили его пространственную конфигурацию. Итак, круг замкнулся. Мы видим, что там, где требуется интенсивная доставка кислорода организму, природа обращается к железу. Впрочем, есть и исключения (а какое правило без исключений?). В крови кальмаров, улиток, ракообразных и пауков растворен дыхательный пигмент гемоцианин, содержащий вместо железа медь. При переносе кислорода кровь, а вернее — гемолимфа этих животных окрашивается в голубой цвет. Отличие первого от второго состоит в незначительной частности строения гема. Хлорокруорин растворен в гемолимфе, его молекула имеет массу 2,8 млн. Здесь возникает вполне резонный вопрос: почему наша кровь именно красная, а не голубая или зеленая? Может быть, правы фантасты, утверждающие, что где-то там, в неведомых просторах Вселенной обитают голубые, зеленые или даже вообще бесцветные человечки? Понятно, что эти вопросы пока остаются без ответа. Думается, что природная игра цветами вообще, а цветом крови в частности, не случайна. В ее основе лежат опять же свойства атомов в соответствии с Великим Периодическим Законом, о которых мы уже говорили. Так или иначе, но цвет нашей крови — красный. И то, что в ней содержится гемоглобин, а не, скажем, хлорокруорин — это не прихоть природы, не случайность, а вполне эволюционная закономерность. В самом деле, у гемеритрина способность к переносу кислорода в два раза ниже, а у гемоцианина даже в пять раз ниже, чем у гемоглобина. Представляется уместным вспомнить строки М. Алигер про голубую жилку: Покуда кровь течет свободно в ней, не слишком торопливо, в меру пылко, становится она лишь голубей. Но если в хрупком голубом сосуде ей станет тесно, крови,— рвёт она ' его в клочки. Тогда лишь видят люди: Кровь тяжела, тревожна и красна. Поэты обычно тонко чувствуют природу явлений.
Гемоглобин и Шерлок Холмс
Впервые гемоглобин был обнаружен в 1839 году немецким исследователем Р. Хюнефельдом в крови обыкновенного дождевого червя. Спустя 12 лет другой немецкий ученый О. Функ предложил метод получения устойчивых кристаллов гемоглобина, или, как их тогда называли, кристаллов крови. Он исследовал кровь из селезенки лошади, собаки и разных рыб. Красное вещество крови привлекало к себе все больше и больше внимания. Множество самых различных животных подверглось тщательным анализам на предмет нахождения у них кристаллов крови. Как только их не называли: и красящее вещество, и гематит, и багрянец крови. Чтобы как-то упорядочить этот терминологический хаос, известный немецкий физиолог Ф. Хоппе-Зайлер предложил название гематоглобулин, или гемоглобин (). Разумеется, что гемоглобин как красящее вещество не мог не привлечь к себе пристального внимания и криминалистов. Старинная русская поговорка «кровь пути кажет» обретала вполне определенный смысл в применении к этому пигменту. Не зря уже в 1887 году молодой и еще мало кому известный писатель Конан Дойл в своем первом рассказе о великом сыщике и большом знатоке химии и судебной медицины Шерлоке Холмсе так описывает встречу с ним доктора Уотсона. «Лаборатория пустовала, и лишь в дальнем углу, пригнувшись к столу, с чем-то сосредоточенно возился какой-то молодой человек. Услышав наши шаги, он оглянулся и вскочил с места. «Нашел! Нашел! — ликующе крикнул он, бросившись к нам с пробиркой в руках.— Я нашел наконец реактив, который осаждается только гемоглобином и ничем другим!.. Господи, да это же самое практически важное открытие для судебной медицины за десятки лет». Действительно, один из способов определения крови основан на действии реактива, который выявляет кристаллы гемоглобина характерной формы. Сегодня этот метод вытеснен спектральным анализом. В любой энциклопедии можно увидеть красивые спектры гемоглобина... К этому времени было известно, что красный кровяной пигмент содержит белок и железо. Однако до расшифровки структурной формулы этого вещества было еще далеко. Это сделал замечательный польский биохимик Марцелий Вилыельмович Ненцкий, который с 1891 года жил и работал в Петербурге, где тесно сотрудничал с выдающимся нашим физиологом Иваном Петровичем Павловым. Ненцкий впервые построил структуру тема, состоящую из четырех пиррольных колец, комплексно связанных между собой атомом железа.
Природа играет в порфирины
Пиррольное кольцо (названное так по веществу пирролу, пятичленному гетероциклическому соединению) представляет собой пятиугольник, в одном из углов которого располагается азотный остаток. Это основной структурный блок порфиринов, как называют природные пигменты, в том числе и гем. Именно классические работы Ненцкого положили начало химии порфиринов — новой тогда области органической химии. В его лаборатории были получены некоторые модификации порфирина, служившие основой для построения гема при присоединении железа. Работы Ненцкого, по существу, были продолжены в Германии известным химиком-органиком Хансом Эйгеном Фишером. Широкое признание ему принесли исследования пиррола и его производных, в особенности пигментов, входящих в состав крови, желчи и зеленых растений. Фишер уточнил структурные формулы порфиринов и дал им современное толкование. Основу молекулы порфирина составляет порфин, образованный четырьмя крестообразно расположенными пиррольными кольцами. Они связаны между собой метановыми мостиками — группами углерод — водород. Таким образом получается структура, к восьми углам которой могут присоединяться различные органические соединения, называемые заместителями. Как установил Фишер, существует всего 15 теоретически возможных вариантов присоединения хвостиков-заместителей к этим восьми углам. Не правда ли, молекула порфина несколько напоминает городошную фигуру, в центре которой имеется пустое место, как бы окошко. Так вот, об этом «окошке» разговор особый. Молекула порфина, обросшая определенными хвостиками-заместителями, и есть порфирин, которому присваивается номер в зависимости от одной из 15 модификаций. Из гемоглобина крови был выделен порфирии, имеющий определенный набор заместителей с девятым порядком чередования, который получил название протопорфирин-9 Интересно следующее обстоятельство. Порфирины легко образуют хелаты — металлокомплексы с ионами металлов. Как раз тут большую роль играет вакантное место в пустом окошке, которое и может занять ион металла. Если туда «заглянет» ион двухвалентного железа, то получится известный нам гем. О других же металлах разговор впереди. Сейчас скажем только, что металлопорфириновые комплексы имеют многие ферменты, некоторые витамины и биохимические переносчики электронов в клетке — цито-хромы. Исключительная заслуга в расшифровке строения ме-таллопорфиринов принадлежит все тому же Хансу Фн-шеру. Это был прирожденный экспериментатор, который не очень-то жаловал теорию и терпеть не мог писать всяческие трактаты. Он любил повторять: «Химик принадлежит лаборатории, а не письменному столу; библиотека не должна удерживать от экспериментов, но побуждать к новым опытам». В 1929 году Фишер осуществил один из самых тонких своих экспериментов — синтезировал гемин (так называют порфириновый комплекс с трехвалентным железом в отличие от гема — комплекса с двухвалентным железом). За это выдающееся достижение он был удостоен Нобелевской премии. Заметим, что двухвалентное железо остается таковым только в гемоглобине. При его разрушении и выделении гема железо окисляется до трехвалентного. Поэтому практически дело имеют с гемином. Кстати, именно Фишер окончательно установил, что гемоглобин состоит из небелкового гема и белка глобина. Одним из самых ярких проявлений каталитического свойства железа является процесс синтеза порфиринов. Здесь этот металл, как предполагают, является аутоката-лизатором, то есть веществом, катализирующим встраивание самое себя в порфириновый комплекс. И вообще на примере железопорфиринов прекрасно прослеживается логика природы при эволюционном отборе биохимически активных веществ. Аутокатализ — это, в сущности, химическое название самовоспроизводящегося процесса, то есть свойства, которое, судя по всему, следует считать одним из критериев живого. Давайте снова посмотрим на порфнрин. Ион металла в нем попадает в крепкие объятия четырех атомов азота — элемента, который является непременным для биологических катализаторов. Вот как, например, происходит нарастание каталитических свойств трехвалентного железа. (Вспомним Тенара, который использовал железо для ускорения разложения перекиси водорода.) Если ион этого металла встроить в порфириновый комплекс, то его эффективность возрастает в 1000 раз. Если же такой железосодержащий порфирин включить в белковую молекулу, скажем фермента каталазы, то скорость каталитического разложения перекиси водорода возрастет еще в 10 млн. раз. Предполагается, что именно таким путем постепенного усложнения в процессе эволюции природа и ввела железо в состав биокатализаторов. Но почему именно в этом решающее значение сыграли порфирины? Потому, что эти вещества могли легко возникнуть в первичной атмосфере нашей планеты. Здесь нам придется уклониться от основной темы нашего рассказа.
|
|||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-11-27; просмотров: 47; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.138.34.223 (0.101 с.) |